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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Epagri-Sede. |
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Data corrente: |
22/06/2010 |
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Data da última atualização: |
24/06/2010 |
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Autoria: |
MIZOBUTSI, G. P.; FINGER, F. L.; RIBEIRO, R. A.; PUSCHMANN, R.; NEVES, L. L. de M.; MOTA, W. F. da. |
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Título: |
Effect of pH and temperature on peroxidase and polyphenoloxidase activities of litchi pericarp.
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Ano de publicação: |
2010 |
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Fonte/Imprenta: |
Scientia Agricola, Piracicaba, SP, v. 67, n. 2, p. 213-217, mar./abr. 2010.
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
Após a colheita do fruto, a cor vermelha do pericarpo da lichia é rapidamente perdida, o que resulta em descoloração e escurecimento durante o armazenamento e comercialização. A perda da cor vermelha é devido à degradação de antocianinas ou à perda de sua estabilidade. Usualmente, a ação da peroxidase e polifenoloxidase está relacionada ao escurecimento e à descoloração de várias frutas. Avaliou-se a influência do pH e da temperatura na atividade da peroxidase e polifenoloxidase em uma preparação purificada parcial de pericarpo de cultivar Bengal. Os frutos foram colhidos no estádio vermelho maduro. A polifenoloxidase foi parcialmente purificada por saturação seqüencial até 80% de sulfato de amônio. Na concentração de 40-50% e de 60-70% de sulfato de amônio, a atividade da polifenoloxidase e peroxidase foi 124 e 158 vezes maior vezes maior do que a encontrada no extrato cru. A peroxidase e polifenoloxidase apresentaram ótima atividade em pH 6,5 e 7,0 e nenhuma atividade foi detectada a pH 2,5 e 9,5. A pré-incubação do extrato das enzimas até 45 min a pH 2,5 ou 9,5 inativou completamente as enzimas, sendo que o maior grau de eficiência ocorreu em pH 2,5. A peroxidase apresentou maior atividade a 70ºC, permanecendo ativa durante um período de 120 min a 70 e 80ºC. A peroxidase tornou-se completamente inativa, quando aquecida durante 10 min a 90ºC ou durante 1 min a 100ºC. A polifenoloxidase apresentou maior atividade a 20ºC, permanecendo ativa durante um período de 120 min a 40 e 50ºC e inativada aos 10 min a 60ºC. Devido à alta temperatura para inativação, a atividade da peroxidase e polifenoloxidase pode ser reduzida, imergindo os frutos em soluções ácidas ou alcalinas. MenosApós a colheita do fruto, a cor vermelha do pericarpo da lichia é rapidamente perdida, o que resulta em descoloração e escurecimento durante o armazenamento e comercialização. A perda da cor vermelha é devido à degradação de antocianinas ou à perda de sua estabilidade. Usualmente, a ação da peroxidase e polifenoloxidase está relacionada ao escurecimento e à descoloração de várias frutas. Avaliou-se a influência do pH e da temperatura na atividade da peroxidase e polifenoloxidase em uma preparação purificada parcial de pericarpo de cultivar Bengal. Os frutos foram colhidos no estádio vermelho maduro. A polifenoloxidase foi parcialmente purificada por saturação seqüencial até 80% de sulfato de amônio. Na concentração de 40-50% e de 60-70% de sulfato de amônio, a atividade da polifenoloxidase e peroxidase foi 124 e 158 vezes maior vezes maior do que a encontrada no extrato cru. A peroxidase e polifenoloxidase apresentaram ótima atividade em pH 6,5 e 7,0 e nenhuma atividade foi detectada a pH 2,5 e 9,5. A pré-incubação do extrato das enzimas até 45 min a pH 2,5 ou 9,5 inativou completamente as enzimas, sendo que o maior grau de eficiência ocorreu em pH 2,5. A peroxidase apresentou maior atividade a 70ºC, permanecendo ativa durante um período de 120 min a 70 e 80ºC. A peroxidase tornou-se completamente inativa, quando aquecida durante 10 min a 90ºC ou durante 1 min a 100ºC. A polifenoloxidase apresentou maior atividade a 20ºC, permanecendo ativa durante um período de 120 min a 40... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Escurecimento da casca; Litchi Chinensis Sonn; Purificação de enzima. |
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Categoria do assunto: |
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Marc: |
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